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辅酶I的反应机理 酶的作用机理是什么?
2020-01-04 05:54:14 来源:朵拉利品网

1, 酶的作用机理是什么?



酶就是起催化作用.和化学里的催化剂是一样的道理.它本身不参与反应,反应前后其本身没有任何变化.生物酶有,蛋白质类、固醇类、RNA类!
补充:
酶作用机理
1.趋近效应(approximation)和定向效应(oientation) 酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比,若在反应系统的某一局部区域,底物浓度增高,则反应速度也随之提高,此外,酶与底物间的靠近具有一定的取向,这样反应物分子才被作用,大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。
2.张力作用(distortionorstrain)
底物的结合可诱导酶分子构象发生变化,比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化,也可对底物产生张力作用,使底物扭曲,促进ES进入活性状态。
3.酸碱催化作用(acid-basecatalysis)
酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团,这些基团往往是良好的质子供体或受体,在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。
4.共价催化作用(covalentcatalysis)
某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物,这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。
例如:无酶催化的反应 RX+H2O→ROH+Hx慢
有酶存在时 RX+E桹H→ROH+EX快
EX+H2O→E桹H+HX快?

2, 谷胱甘肽的作用机制



酶的催化机理主要有以下几点:
1.邻近定向 对一个双分子反应,酶可以使两个底物结合在活性中心彼此靠近,并具有一定的取向。这比在溶液中随机碰撞更容易反应。对不同的反应,由分子间反应变成分子内反应后,反应速度可加快100倍到1011倍。
2.底物形变 酶与底物结合时,不仅酶的构象改变,底物的构象也会发生变化。这种变化使底物更接近于过渡态,因此可以降低活化能。
3.酸碱催化和共价催化 酶活性中心的一些残基的侧链基团可以起酸碱催化或共价催化的作用。酶分子中的一些可解离集团如咪唑基、羧基、氨基、巯基常起一般酸碱催化作用,其中咪唑最活泼有效。丝氨酸蛋白酶、含巯基的木瓜蛋白酶、以硫胺素为辅酶的丙酮酸脱羧酶都有亲核催化作用。羟基、巯基和咪唑基都有亲核催化作用。金属离子和酪氨酸羟基、-NH3+都是亲电基团。共价催化经常形成反应活性很高的共价中间物,将一步反应变成两步或多步反应,绕过较高的能垒,使反应快速进行。
4.微环境的作用 有些酶的活性中心是一个疏水的微环境,其介电常数较低,有利于电荷之间的作用,也有利于中间物的生成和稳定。如赖氨酸侧链氨基的pK约为9,而在乙酰乙酸脱羧酶活性中心的赖氨酸侧链pK只有6左右。
以上几点都可加速反应,但每种酶不同,可同时具有其中的几种因素。

名词解释


底物

底物为参与生化反应的物质,可为化学元素、分子或化合物,经酶作用可形成产物。一个生化反应的底物往往同时也是另一个化学反应的产物。

基团

基团(radical group):有机物失去一个原子或一个原子团后剩余的部分,是对原子团和基的总称。CH4→-CH3甲基 CH3CH3→-CH2CH3乙基 C6H6→-C6H5苯基 -NO2硝基 -OH 羟基 -CHO醛基-COOH 羧基

ES

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